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Fait marquant

Changements structuraux du métallorégulateur Fur et liaison à l’ADN



Nous avons récemment obtenu des données sur les propriétés fonctionnelles et structurales du métallorégulateur transcriptionnel global bactérien Fur (Ferric Uptake R​egulation) qui est un impliqué dans le contrôle de l'homéostasie du fer et dans la réponse à divers stress (nitrosatif, oxydant, acide…).​

Publié le 21 février 2007

Certains ions métalliques sont vitaux pour la cellule, d'autres sont toxiques mais dans les deux cas le contrôle de leur homéostasie est essentiel à la survie bactérienne. C'est principalement au niveau de l'expression des gènes impliqués dans le transport de ces métaux que s'effectue ce contrôle et il existe une panoplie grandissante de métallorégulateurs transcriptionnels bactériens, répondant aux variations de concentrations intracellulaires en ions métalliques.


Des chercheurs de notre laboratoire étudient plus particulièrement la protéine Fur (Ferric Uptake Regulation) qui est un métallorégulateur global transcriptionnel impliqué dans le contrôle de l'homéostasie du fer et dans la réponse à divers stress (nitrosatif, oxydant, acide…).



Ils ont obtenu des résultats récents sur :

1) l'étude du passage monomère / dimère de Fur d'Escherichia coli en fonction des conditions rédox et du zinc (schéma, [1,2]),
2) l'étude du mécanisme d'activation par le métal impliquant le repliement d'une hélice α [2] et
3) des propriétés de liaison à l'ADN [3].

Ces travaux ont été réalisés, en collaboration avec des équipes de l'Institut de Biologie structurale, à l'aide de la RMN, de la cristallographie des rayons X ainsi que d'expériences de pontages chimique caractérisés par spectrométrie de masse.

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