Les protéines fer-soufre (Fe-S) jouent des rôles biologiques essentiels (respiration, photosynthèse, transferts d’électrons,…). Plusieurs complexes multiprotéiques responsables de l’assemblage correct des atomes de fer et de soufre au sein de ces protéines ont été identifiés aussi bien chez les bactéries que chez les organismes supérieurs.

En collaboration avec l'équipe du Professeur Frédéric Barras (équipe de microbiologie bactérienne du CNRS de Marseille, UPR-CNRS 9043), nous avons pu mettre en évidence une nouvelle protéine fer-soufre, ErpA, appartenant à la famille des protéines fer-soufre que l’on nomme « scaffolds de type-A » et qui jouent un rôle clé dans le processus d’assemblage des centres Fe-S.

Résultat marquant : le produit du gène erpA est essentiel au métabolisme respiratoire (aérobie et anaérobie) de la bactérie Escherichia coli et plus précisément il est impliqué dans la voie de biosynthèse des isoprénoïdes en permettant l’assemblage du centre métallique de la protéine GcpE responsable de la biosynthèse de l’isopentenyle diphosphate. ErpA est ainsi la première protéine Fe-S de type-A identifiée comme ayant un rôle essentiel dans le métabolisme cellulaire chez Escherichia coli. Ces résultats illustrent, une fois de plus, toute l’importance du processus de biosynthèse des centres fer-soufre au sein de la cellule.