Conséquence d’un mauvais repliement ou d’une structure fonctionnelle, les fibres amyloïdes sont des objets biologiques créés à partir de l’auto-assemblage de protéines identiques en structures supramoléculaires ayant un très haut rapport longueur-diamètre (>1000). Ces nanofils sont évidemment différents par leurs protéines constituantes mais partagent tout de même des structures similaires déjà bien décrites dans la littérature. Mis à part leur caractéristiques structurelles, les fibres amyloïdes gagnent également de plus en plus d’intérêt dans le domaine des biomatériaux, plus particulièrement pour la bioélectronique et les biocapteurs. Dans cette optique, nous avons utilisé une grande diversité de techniques, allant de la caractérisation électronique pure, à l’utilisation de Grands Instruments, pour des analyses structurales poussées. Cette thèse relate trois propriétés uniques de matériaux à base de fibres amyloïdes d’α-lactalbumine : la génération d’une tension en circuit ouvert à haute humidité, la modification de la polarisation de la lumière à travers le matériau et l’apparition de ce qui semblerait être un radical de tryptophane permanent dans un certain type de matériau. Par la description des caractéristiques optiques, structurelles et « électroniques » des fibres d’αLac, nous expliquons dans ce manuscrit comment de telles propriétés macroscopiques peuvent apparaître. Entre autres, nous prouvons que ces particularités sont la conséquence d’un fort alignement des nanofils dans le matériau, créant ainsi des phases cristallines en son sein. Ce genre d’étude est manquante dans la littérature des fibres amyloïdes et démontre à quel point de tels matériaux peuvent avoir des propriétés inattendues qui pourraient être utiles pour les nouveaux dispositifs en bioélectronique.