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Fait marquant

Protéine Prion et barrière pulmonaire


​En 2016, 3 133 000 personnes ont été prises en charge pour maladies respiratoires chroniques (MRC), hors mucoviscidose. Les MRC sont caractérisées par l'augmentation de la perméabilité de la lumière bronchique aux antigènes et aux molécules pro-inflammatoires. Comprendre les causes physiopathologiques de la dérégulation de cette perméabilité devrait conduire au développement de nouvelles approches thérapeutiques.

Publié le 21 mai 2019
Les cellules de l’épithélium bronchique jouent un rôle central dans le maintien d’une barrière physique étanche et sélective grâce, entre autre, à la mise en place de structures, appelées "complexes jonctionnels" (CJ ; voir figure), localisées entre les cellules. Cette barrière protège les voies aériennes contre les polluants, les allergènes, les particules fines et les micro-organismes. Dans les pneumopathies infectieuses et inflammatoires comme la mucoviscidose, on observe une perméabilité excessive de cet épithélium pulmonaire. Les mécanismes moléculaires à l'origine de cette augmentation de perméabilité sont mal connus et méritent donc d'être étudiés.

Au cours de leur étude des mécanismes participants au maintien du CJ, des chercheurs de notre laboratoire ont identifié la protéine prion cellulaire normale (PrPC) comme étant essentielle. Ils ont démontré que, en plus de son interaction avec les protéines du CJ, la protéine PrPC participe au maintien de la barrière épithéliale en les protégeant de la dégradation induite par l’inflammation et le stress oxydatif d’origine cuprique.

Ces résultats apportent de nouvelles connaissances sur l’implication directe de PrPC dans la perte du rôle de défense de la barrière pulmonaire observée dans les pneumopathies infectieuses et inflammatoires.


 PrPC est la forme cellulaire de la protéine prion qui sous sa forme infectieuse joue un rôle clé dans la transmission et la pathogénie des encéphalopathies spongiformes transmissibles et constitue un facteur critique dans la dégénérescence neuronale.

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Sur la protéine prion