Olivier Hamelin, Philippe Carpentier

Il y a quelques années, la structure cristalline du domaine du motif alpha stérile de la protéine LEAFY du Ginkgo biloba (GbLFY-SAM, LEAFY WT), un facteur de transcription impliqué dans la division et la différenciation du méristème des plantes, a été résolue. Chaque monomère (111 résidus d'acides aminés sans aucune cystéine) interagit avec le suivant via une interaction tête à queue, conduisant à un oligomère hélicoïdal. Ce dernier en s'imbriquant avec six autres forme une architecture cristalline en nid d'abeille constituée de nanotubes parallèles ayant des caractéristiques intéressantes. Tout d'abord, la taille des aiguilles cristallines obtenues, de 0,3 à 0,5 mm de long et d'environ 40 µm de large, les rend faciles à manipuler. Ensuite, le diamètre des tubes d'environ 5 nm permet la diffusion de nombreuses molécules. Enfin, il a été démontré qu'une chaîne latérale C-terminale de 38 résidus des monomères est positionnée et accessible à l'intérieur des tubes et peut être utilisée comme plateforme de greffage originale et modulaire pour générer des matériaux biohybrides nouveaux, originaux et fonctionnels.




Récemment, nous avons exploité avec succès cette propriété pour le greffage contrôlé d'un complexe de ruthénium sur le mutant LEAFY_K84Coù la lysine 84 localisée dans la chaîne latérale a été remplacée par une cystéine comme site de liaison unique. Plus important encore, le matériau résultant montre une augmentation extraordinaire de la stabilité dans les milieux acides organiques et aqueux. Cette propriété est importante pour le développement de matériaux bio-hybrides fonctionnels cristallins stables pour la catalyse hétérogène, car les cristaux de protéines présentent généralement une fragilité inhérente et doivent être stabilisés davantage par une stratégie de réticulation afin de servir dans des applications chimiques.




Référence :
Chiari L, Carpentier P, Kieffer-Jaquinod S, Gogny A, Perard J, Ravanel S, Cobessi D, Ménage S, Dumas R and Hamelin O
LEAFY protein crystals with a honeycomb structure as a platform for selective preparation of outstanding stable bio-hybrid material.
Nanoscale, 2021, 13(19): 8901-8908 ​