Michaël Carboni
Synthèse de modèles pour l’étude d’une nouvelle famille d’enzyme à fer et à manganèse
Publié le 23 septembre 2011
Corps de texte 1
Thèse soutenue le 23 septembre 2011 pour obtenir le grade de Docteur de l'Université Joseph Fourier de Grenoble - Spécialité : Chimie inorganique
Résumé :
Les métaux sont impliqués dans de nombreux processus biologiques essentiels pour le vivant. Ils interviennent au sein de métallo-enzymes sélectives et efficaces, qui catalysent des réactions chimiques dans des conditions douces. Les plus illustres sont les RiboNucléotide Réductases (RNR), essentiels à la synthèse de l’ADN, ou bien encore la Méthane MonoOxygènase (MMO) capable à partir du méthane de former le méthanol, molécule à fort potentiel énergétique. Ces métallo-enzymes fonctionnent au travers d’un site actif contenant deux fers. Récemment, un nouveau membre de cette famille a été isolé et présente un nouveau site actif hétérodinucléaire à fer et manganèse. Le potentiel chimique de ces enzymes commence juste à être caractérisé, mais les premières études suggèrent une réactivité semblable aux enzymes homodinucléaires à fer. Puisque le comportement de l’ion métallique dans les protéines n’est pas très différent de la chimie fondamentale du métal, l’étude de petits analogues synthétiques de site actif est particulièrement utile. Nous proposons la synthèse de complexes dinucléaires à Fe-Mn pour étudier la réactivité et les propriétés électroniques de ce nouveau site actif. Par une étude physico-chimique approfondie et des études de réactivité, nous avons apporté une meilleure compréhension sur la réactivité de ce nouveau système enzymatique.
Jury :
Rapporteur : Dr Dominique Mandon
Rapporteur : Dr Marius Reglier
Dr Marie-Noël Collomb
Pr Ally Aukauloo
Pr Jean-Pierre Mahy
Directeur de thèse : Dr Jean-Marc Latour
Mots-clés :
Chimie bioinorganique, Complexes hétérodinucléaires à fer et manganèse, Spectroscopie Mössbauer, Spectroscopie RPE, Enzymes fer-manganèse
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