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Marine Bacchi

Hydrogénases artificielles : nouveaux catalyseurs biosynthétiques pour la production d’hydrogène

Publié le 24 septembre 2013


Thèse soutenue le 24 septembre 2013 pour obtenir le grade de Docteur de l'Université Joseph Fourier de Grenoble I - Spécialité : Chimie inorganique et bio-inorganique


Résumé :
À l'heure actuelle, la recherche de nouvelles ressources énergétiques est un domaine en plein développement. Dans ce cadre, l'hydrogène moléculaire y a toute sa place et sera un vecteur énergétique majeur du XXIème siècle en permettant le stockage des énergies renouvelables. Cependant son utilisation est pour l'instant limitée à cause du coût élevé de sa production, industriellement basée sur le platine comme catalyseur. Un des enjeux majeurs de ce siècle est donc de trouver de nouveaux catalyseurs performants pour la production d'hydrogène dont le coût est suffisamment faible pour permettre un développement industriel. Les hydrogénases sont des enzym​es catalysant la réduction de protons en hydrogène avec une grande efficacité et en conditions douces. Leurs sites actifs sont basés sur des métaux abondants comme le nickel ou le fer et ont des activités similaires au platine dans certaines conditions. Cependant certains inconvénients, comme leur inactivation par l'oxygène ou encore le fait qu'il est assez difficile de les produire sous forme active, limitent leur utilisation technologique. Dans ce contexte, la chimie bio-inspirée et la chimie biomimétique sont particulièrement prometteuses : prenant exemple sur la nature et plus particulièrement sur les sites actifs enzymatiques, elles permettent de développer de nouvelles familles de catalyseurs. On a pu ainsi développer des complexes dinucléaire nickel-fer ou encore des complexes de cobalt ayant une activité dans la catalyse de réduction de protons. Certains complexes de cobalt, les cobaloximes et les complexes diimine dioxime de cobalt ont ainsi montré de bonnes activités dans la réduction de protons en milieux organiques ou mixtes organiques/eau. Jusqu'alors cependant peu d'études ont été effectuées en milieux complètement aqueux. Nous pouvons aller plus loin dans cette démarche via une approche dite biosynthétique, qui vise à incorporer des catalyseurs inorganiques dans des enveloppes protéiques. Ces enveloppes protéiques peuvent, par différentes interactions, potentiellement améliorer la solubilité et la stabilité dans l'eau des catalyseurs inorganiques. Cette thèse se concentre sur cette approche et plus particulièrement sur la production, la caractérisation et l'étude de nouveaux hybrides entre différentes hémoprotéines (myoglobine et hème oxygénase en particulier) et différents complexes de cobalt (cobaloximes et complexe diimine dioxime de cobalt). Après avoir mis au point un protocole pour la production et la purification de la myoglobine de cachalot sans son cofacteur héminique, nous nous sommes intéressés à préparer et caractériser différents hybrides. Nous avons pu montrer par ce travail que les hémoprotéines dépourvues de leur cofacteur biologique ont une affinité particulière pour les complexes de cobalt et que la coordination de ces complexes inorganiques se fait via une seule histidine de la protéine hôte. Les hybrides ainsi obtenus ont montrés une grande stabilité en solution. En plus de l'ajout d'un ligand histidine en axial du cobalt, l'enveloppe protéique permet de moduler la seconde sphère de coordination. Nous avons pu montrer au cours de ce projet que la nature de la protéine hôte module les caractéristiques spectroscopiques et électrochimiques du complexe de cobalt. Enfin ces hybrides ont montrés d'une manière générale une activité catalytique pour la production et la photoproduction d'hydrogène dans l'eau, là encore avec une nette influence de la protéine hôte sur l'activité du complexe. Nous avons donc au cours de cette thèse préparer et caractériser des systèmes hybrides pouvant être qualifiés d'hydrogénase artificielle.

Jury :
Présidente : Mme Catherine Belle
Rapporteur : Mme Michèle Salmain
Rapporteur : M. Jean-Pierre Mahy
Examinateur : M. Marc Fontecave
Examinateur : M. Marius Reglier
Directeur de thèse : M. Vincent Artero

Mots-clés :
Hydrogénase artificielle, Myoglobine, Hydrogène, Catalyse, Cobalt


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