Le coenzyme Q (ubiquinone ou Q) est une molécule organique lipophile essentielle au transport des électrons dans la chaîne respiratoire mitochondriale et fonctionne également comme un antioxydant. La déficience primaire en coenzyme Q, une pathologie rare mais sévère, a maintenant été liée à des mutations dans 5 gènes participant à la biosynthèse humaine de Q [1].
La connaissance de la voie de biosynthèse eucaryote de Q est due en grande partie à des travaux réalisés sur la levure. Sa biosynthèse se déroule dans la mitochondrie et nécessite au moins 9 protéines chez la levure, toutes conservées chez l’homme. Des chercheurs de notre laboratoire, en collaboration avec l'équipe EDyP du laboratoire Biologie à Grande Échelle de notre institut et le LAN de l'INAC, ont démontré que les protéines Yah1p et Arh1p sont essentielles à la première étape d’hydroxylation de la biosynthèse de Q chez la levure [2]. Ces chercheurs ont montré que la déplétion de Yah1p ou d’Arh1p entraîne l’accumulation d’un intermédiaire de biosynthèse de Q. La caractérisation de cet intermédiaire a permis aux chercheurs du LCBM de proposer un nouveau précurseur in vivo de Q chez la levure : l’acide para-aminobenzoïque (pABA) (Figure). Le pABA ressemble au précurseur bien connu de Q, l’acide para-hydroxybenzoïque, et diffère de ce dernier par le remplacement d’un groupement hydroxyle par un groupement amine. Il faut donc considérer une étape supplémentaire de déamination/hydroxylation dans la biosynthèse de Q lorsque pABA est utilisé comme précurseur.
Le coenzyme Q (ubiquinone ou Q) est une molécule organique lipophile composée d’une benzoquinone substituée et d’une chaîne polyprényle. Le coenzyme Q est ici représenté dans la mitochondrie.
Il convient maintenant de vérifier si ces nouveaux acteurs du métabolisme de Q chez la levure jouent un rôle dans la biosynthèse de Q chez les mammifères [3].