Vincent Lebrun
Doigts de zinc et stress oxydant : réactivité vis-à-vis de l’oxygène singulet et de l’acide hypochloreux
Publié le 18 novembre 2014
Corps de texte 1
Thèse soutenue le 18 novembre 2014 pour obtenir le grade de Docteur de l'Université de Grenoble - Spécialité : Chimie Biologie
Résumé :
Les protéines à doigt de zinc sont très répandues dans le monde vivant. Elles constituent une super-famille dont les membres possèdent un site à zinc de formule générale [ZnII(Cys)4-X(His)X] (x=0, 1 ou 2). La majorité de ces sites joue un rôle purement structural, mais de récents exemples comme Hsp33 ou RsrA, montrent qu’ils peuvent servir à la détection de stress oxydant. Étant donné le grand nombre des protéines à doigt de zinc et leurs rôles clés, il est de tout intérêt d’identifier les facteurs contrôlant leur réactivité afin de comprendre pourquoi certaines espèces réactives de l’oxygène (ERO) sont capables d’oxyder des doigts de zinc in vivo, contrairement à H2O2. Durant ce projet, nous avons décidé de nous focaliser sur deux ERO très puissantes jouant un rôle important en biologie : l’acide hypochloreux (HOCl) et l’oxygène singulet (1O2). Nous avons étudié la réactivité des doigts de zinc vis-à-vis de ces deux oxydants en utilisant des modèles peptidiques, reproduisant parfaitement la structure de doigts de zinc courants.
Jury :
Présidente :
Mme Carole Duboc
Rapporteur : Mme Isabelle Artaud
Rapporteur : Mme Christelle Hureau
Examinatrice :
Mme Tamar Kohn
Directeur de thèse : M. Jean-Marc
Directeur de thèse : M. Olivier Sénèque
Mots-clés :
Stress oxydant, doigts de zinc, oxygène singulet, acide hypochloreux, cystéine
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