Les centres fer-soufre (Fe-S) sont parmi les plus anciens groupes prosthétiques présents chez les organismes vivants. In vivo, leur formation n’est pas spontanée, mais résulte d’un processus de biosynthèse extrêmement contrôlé qui met en œuvre une machinerie protéique complexe. La protéine SufE fait partie d’une telle machinerie et est impliquée dans le transport du soufre chez Escherichai coli.

Par des approches complémentaires, des chercheurs de notre laboratoire et l’équipe de recherche de M. Pilon (Programs in Molecular Plant Biology, Fort Collins, USA) ont pu caractériser deux nouvelles protéines SufE (SufE2 et SufE3) dans les chloroplastes d’A. thaliana. La protéine SufE3 est particulièrement intéressante puisqu’elle est composée de 2 domaines, un domaine « SufE-like » et un domaine « quinolinate synthase » (NadA). Ceci lui confère une double activité : la production de soufre via le domaine SufE et la production de quinolinate, intermédiaire fondamental dans la biosynthèse du NAD, un cofacteur biologique essentiel, via le domaine NadA. L’activité quinolinate synthase dépend de la présence d’un centre [4Fe-4S] situé au niveau du domaine NadA. C’est la première fois que l’on identifie une protéine fer-soufre (NadA d’A. thaliana) dotée d’une activité intrinsèque lui permettant l’assemblage et/ou la réparation de son centre fer-soufre.

On peut aisément comprendre la nécessité d’une telle association dans un compartiment cellulaire « oxydant » tel que le chloroplaste peu favorable au maintient de l’activité des protéines fer-soufre. Ces travaux ont fait l’objet d’un article ^[1] sélectionné comme « Paper of the Week ».