Pour décrypter le mécanisme de NadA, les chercheurs de notre équipe et du groupe Metalloprotein de l'IBS ont eu recours à la biochimie et à la cristallographie aux rayons X. Nous avons montré que le DHAP et non le G3P est le substrat de NadA qui se condense avec l'IA pour former l'intermédiaire W. Les intermédiaires W, X, Y ont été piégés par rayons X en utilisant des variants de NadA.
