La production d'hydrogène par les microorganismes est assurée par des métalloenzymes, les hydrogénases, qui fascinent depuis longtemps les chimistes. Non seulement pour l'efficacité avec laquelle elles catalysent la réduction de l'eau en hydrogène mais également pour l'originalité de leurs sites actifs, qui constituent des structures bio-inorganiques uniques (Figure). Ces sites métalliques complexes sont synthétisés et assemblés par des machineries protéiques complexes récemment découvertes.

La caractérisation de trois protéines de ces machineries (HydE, HydG, hYdF) impliquées dans le processus de maturation et d'activation des hydrogénases à fer a permis de révéler que ces protéines étaient elles-mêmes des métalloprotéines comportant des groupes fer-soufre. Ces assemblages d'atomes de fer et de soufre confèrent à ces protéines des activités particulières. HydE et HydG, par exemple, appartiennent à une superfamille de protéines dans lesquelles le centre fer-soufre est utilisé comme catalyseur de transfert d'électrons et de radicaux libres. HydF possède une activité GTPase que l'on retrouve dans de nombreux systèmes de biosynthèse de sites métalliques. Il reste à déterminer, à l'échelle moléculaire, comment ces réactions participent au processus de maturation des hydrogénases.

Ces résultats ouvrent des perspectives nouvelles pour la compréhension générale des mécanismes d'assemblage des sites métalliques dans les protéines ainsi que, plus spécifiquement, pour la mise au point de systèmes biologiques de production d'hydrogène mieux contrôlés.