La protéine MiaE de Salmonella tiphymurium est impliquée dans la dernière étape de biosynthèse de ms2io6A, un ARNt hypermodifié, en catalysant une hydroxylation très selective du substrat ms2i6A. L'enzyme a été exprimée de façon hétérologue chez Escherichia coli et les études biochimiques et spectroscopiques (UV-visible, RPE, Mössbauer et HYSCORE) ont permis de conclure que l'enzyme MiaE est une métalloenzyme à fer non héminique contenant un centre binucléaire de fer similaire à celui trouvé dans la méthane monooxygénase et absolument essentiel à l'activité enzymatique.
Il s'agit de la première monooxygénase impliquée dans la modification post-transcriptionnelle des ARN de transfert.