Laurianne Rondot
Design de nouvelles métalloenzymes artificielles
Publié le 15 décembre 2016
Corps de texte 1
Thèse soutenue le 15 décembre 2016 pour obtenir le grade de Docteur de l'Université Grenoble Alpes - Spécialité : Chimie inorganique et Bio inorganique
Résumé :
Dans l’industrie chimique, de nombreux composés organiques sont issus d’étapes d’oxydation, pouvant être énantiosélectives et mettant en jeux des conditions dangereuses et polluantes, comme par exemple l’emploi du tétraoxide d’osmium comme oxydant. Dans un souci de respect de l’environnement, il est alors nécessaire de repenser les procédés de synthèse vers un développement de la chimie verte et durable.
Dans cet objectif, mes travaux de thèse consistent à développer de nouveaux catalyseurs d’oxydation de molécules organiques en rassemblant les mondes de la catalyse inorganique et de la biocatalyse par la conception de métalloenzymes artificielles. Ces hybrides catalytiques développés en ancrant un complexe inorganique au sein d’une protéine hôte permettent ainsi des catalyses d’oxydation de façon douce et propre. Premièrement, nous avons développé et caractérisé une métalloenzyme artificielle à centre ruthénium (II) scorpionnate ancrée dans la protéine bactérienne NikA. Nous nous sommes ensuite intéressés à sa réactivité en oxydation asymétrique d’alcène en milieu aqueux en présence de diacétate d’iodobenzène. Ceci a permis de mettre en évidence une activité singulière de l’hybride par la formation de produit d’oxydation de type chlorhydrine. Enfin, l’énantiosélectivité de cette activité catalytique a été étudiée en fonction d’un panel de substrat et de l’influence de la cavité protéique.
Dans un second temps mes travaux de thèses ont consisté à concevoir et caractériser une nouvelle oxygénase artificielle FeLn (III)-NikA. La seconde étape fut ensuite de vérifier la capacité de cet hybride catalytique à activer l’oxygène moléculaire en présence de réducteur, puis d’étudier son aptitude à le transférer à un substrat exogène en condition de catalyse d’oxydation d’alcène aromatique. En parallèle, nous avons développé un système de réduction photocatalytique associé à cette nouvelle métalloenzyme artificielle sous apport de source lumineuse bleue et en présence de photosensibilisateur (chlorure de ruthénium (II) ) couplé à un donneur d’électron sacrificiel (triéthanolamine).
Jury :
Rapporteur : Jalila Simaan
Rapporteur : Jean-Marc Vincent
Examinateur : Carole Duboc
Examinateur : Yasmina Mekmouche
Directeur de thèse : Stéphane Ménage
Co-directrice de thèse : Caroline Marchi-Delapierre
Mots-clés :
Catalyse, Métalloenzymes artificielles, activation oxygène moléculaire
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