Les rayonnements ionisants induisent dans les cellules la production d’espèces toxiques de l’oxygène, parmi lesquelles le radical superoxyde O2.-, extrêmement réactif et nocif pour la cellule. Pour neutraliser ce composé, on ne connaissait jusqu’à présent qu’une enzyme, la superoxyde dismutase (SOD).
Nous venons de mettre en évidence une nouvelle enzyme, plus efficace dans l’élimination de ce composé, la superoxyde réductase (SOR). Pour comprendre son mécanisme d’action et les raisons de sa grande efficacité, nous nous sommes attachés à caractériser l’intermédiaire réactionnel de cette enzyme. Analysée par spectrométrie vibrationnelle, puis confirmée par marquage isotopique de l’oxygène 18, la structure de cet intermédiaire a pu être identifiée. Sa structure révèle une liaison particulière du radical superoxyde avec un atome de Fer (Fe(III)-peroxo) au niveau du site actif de l’enzyme.
Cette chimie particulière représente une simplification par rapport au système SOD en permettant en une seule étape la neutralisation du radical superoxyde.